Jumat, 27 Februari 2009

WD5 TIDAK AKAN MENABRAK MARS

Kemungkinan asteroid 2007 WD5 menumbuk Mars semakin mengecil. Perbandingannya menjadi 1 berbanding 10.000. Dengan demikian, asteroid ini disingkirkan dari kelompok asteroid yang memiliki potensi untuk menabrak Mars. Hasil ini keluar setelah dilakukan sejumlah pengukuran yang mengikuti gerak asteroid dari empat observatorium yang berbeda.

Posisi-posisi asteroid yang mungkin ketika berdekatan dengan Mars diperlihatkan oleh titik-titik putih. Garis putih menunjukkan orbit Mars. Garis biru menunjukkan posisi asteroid yang paling mungkin.
Posisi-posisi asteroid yang mungkin ketika berdekatan dengan Mars diperlihatkan oleh titik-titik putih. Garis putih menunjukkan orbit Mars. Garis biru menunjukkan posisi asteroid yang paling mungkin.

Diperkirakan, 2007 WD5 akan lewat sejauh 26.000 km dari pusat planet sekitar pukul 12:00 UTC (atau sekitar pukul 19:00 WIB) tanggal 30 Januari. Dengan tingkat keyakinan 99.7%, jarak lintasan asteorid ke permukaan Mars juga tidak akan kurang dari 4000 km. Analisis juga menunjukkan bahwa asteoroid ini tidak akan menumbuk Mars ataupun Bumi seabad mendatang.

Citra hasil pengamatan dari teleskop 2.2 m milik Universitas Hawaii di Mauna Kea, Hawaii. Dalam gambar asteroid adalah titik yang dilingkari hijau. (Credit: Tholen,  Bernardi, Micheli didukung oleh the National Science Foundation).
Citra hasil pengamatan dari teleskop 2.2 m milik Universitas Hawaii di Mauna Kea, Hawaii. Dalam gambar asteroid adalah titik yang dilingkari hijau. (Credit: Tholen, Bernardi, Micheli didukung oleh the National Science Foundation).

ASTEROID YANG MEMBAHAYAKAN BUMI

Sebuah asteroid yang digolongkan berbahaya bagi bumi (Potentially Hazardous Asteroid/PHA) telah ditemukan. Robert Holmes, seorang astronom dari Astronomical Research Institute menemukan asteroid ini ketika melakukan pengamatan sebuah asteroid lain pada 31 Januari 2009. Pada saat itu Holmes sedang melakukan pengamatan lanjutan asteroid 2008 EV5. Holmes sendiri aktif mengoperasikan teleskopnya di Astronomical Research Institute, yang merupakan bagian dari program NASA’s Near Earth Observation dan proyek Killer Asteroid. Hanya dalam beberapa tahun, Holmes telah menemukan 250 asteroid, 6 Supernova, dan 1 komet. Selain itu dia juga memproduksi foto astronomi untuk kepentingan pendidikan dan keperluan publik.

Citra area penemuan PHA 2009 BD81 (kiri). PHA 2008 EV5 di sebelah kanannya. Kredit : Robert Holmes
Citra area penemuan PHA 2009 BD81 (kiri). PHA 2008 EV5 di sebelah kanannya. Kredit : Robert Holmes

Beberapa jam setelahnya seorang guru dari Ranger High School Texas dan murid dari Bulgarian Academy of Science, K. Dankov, juga mengidentifikasi adanya asteroid ini. Penemuan objek yang juga tergolong sebagai NEO (Near Earth Object) ini juga telah dikonfirmasi oleh Silver Spring Observatory, Sandlot Observatory, dan Magdalena Ridge Observatory. Objek ini diduga sebagai objek yang memiliki kemungkinan menumbuk bumi setelah tahun 2042. Asteroid ini juga telah dimasukkan dalam daftar objek yang beresiko di website NASA/JPL dan sampai saat ini telah terdaftar 1015 PHA termasuk asteroid ini.

Peta yang dibuat Holmes untuk menunjukan jejak 2009 BD81. Kredit : Robert Holmes
Peta yang dibuat Holmes untuk menunjukan jejak 2009 BD81. Kredit : Robert Holmes

Asteroid yang dinamakan 2009 BD81 ini akan mendekati bumi pada 27 Februari 2009 dan berada pada jarak tujuh juta km dari bumi. Pada tahun 2042 diperkirakan asteroid ini akan berada pada jarak 31.800 km dari bumi dan akan semakin mendekat pada tahun 2046. Data dari NASA/JPL menunjukkan 2009 BD81 termasuk asteroid berukuran kecil dengan diameter 0.314 km dan memiliki 10 kemungkinan tumbukan yang beresiko dalam kurun waktu 100 tahun dimulai dari tahun 2042. Akan tetapi Holmes juga menyatakan kemungkinan asteroid ini menumbuk bumi dalam rentang waktu 33 tahun ke depan sangat kecil. Pengamatan lebih lanjut sangat diperlukan agar pengetahuan tentang orbit asteroid ini dapat ditentukan dengan tepat.

PLANET BARU MIRIP BUMISi kerdil ternyata membawa kehidupan juga loh!

Si kerdil ternyata membawa kehidupan juga loh!

Untuk pertama kalinya, astronom akhirnya menemukan planet yang mirip Bumi di luar Tata Surya, sebuah planet ekstrasolar dengan radius 50% lebih besar dari bumi dan mampu memiliki air dalam bentuk cair. Penemuan ini memberi sebuah harapan baru dan sebuah langkah maju dalam usaha pencarian planet-planet yang bisa digolongkan sebagai planet layak huni. Dengan menggunakan teleskop ESO 3,6 m, tim pemburu planet dari Swiss, Perancis dan Portugal akhirnya menemukan super-Bumi yang massanya 5 kali massa Bumi dan mengorbit bintang katai merah, yang sebelumnya diketahui telah memiliki planet bermassa Neptunus. Para astronom juga menemukan bukti kuat yang menunjukkan indikasi keberadaan planet ketiga dengan massa 8 kali massa Bumi.

Planet Gliese 581 c

The Planetary System Around Gliese 581
The Planetary System Around Gliese 581
Exoplanet, itulah cara para astronom dalam menyebut planet yang berada disekitar bintang selain Matahari. Nah, exoplanet yang baru ditemukan ini merupakan exoplanet terkecil yang pernah ditemukan hingga saat ini dan ia bisa mengitari bintangnya hanya dalam 13 hari. Dan jaraknya juga 14 kali lebih dekat dari jarak Bumi -Matahari. Bintang induknya sendiri ternyata bukanlah bintang sekelas Matahari melainkan bintang katai merah yang lebih kecil, kebih dingin dan lebih redup dibanding Matahari. Itulah bintang Gliese 581, bintang yang menaungi si exoplanet mirip Bumi tersebut.

Si exoplanet yang mirip Bumi ini terletak di dalam area layak huni sang bintang (berada dalam habitable zone bintang - akan dibahas dalam artikel yang lain), daerah disekitar bintang dimana air yang berada pada area itu bisa berada dalam bentuk cairan. Exoplanet tersebut dinamakan Gliese 581 c yang artinya planet kedua yang bermukim di bintang Gliese 581. Planet pertama dalam extrasolar planet dinamakan dengan nama bintang dan diikuti indikasi b, bintang kedua indikasinya c dst.

Menurut Stephane Udry dari Geneva Observatory, mereka memperkirakan temperatur rata-rata super-Bumi ini antara 0 - 40 derajat Celcius, dan kondisi airnya masih dalam bentuk cairan. Selain itu radiusnya juga diperkirakan hanya 1,5 kali radius Bumi, dan dari pemodelannya bisa diperkirakan kalau planet ini merupakan planet batuan seperti Bumi atau bisa jadi Gliese 581 c adalah planet lautan.

The star Gliese 581
The star Gliese 581

Ditambahkan oleh Xavier Delfosse, salah satu anggota tim dari Perancis, kalau air dalam bentuk cair merupakan komponen yang sangat penting bagi kehidupan sepanjang yang kita ketahui. Dengan memiliki temperatur dan jarak yang relatif dekat seperti yang dimiliki Gliese 581 c, planet ini kemungkinan akan menjadi target penting dalam misi ruang angkasa di masa depan khususnya dalam hal pencarian kehidupan extra-terrestrial. Dan di dalam peta harta karun alam semesta, Gliese 581 c akan ditandai dengan X.

- perlu diingat perbandingan kehidupan itu sendiri akan selalu mengacu pada kehidupan di Bumi.-

Gilese 581
Bintang induk Gliese 581 merupakan satu diantara 100 bintang yang berada dekat dengan kita. Massa dan radiusnya hanya sepertiga massa Matahari. Planet katai merah seperti ini secara intrinsik memiliki kecerlangan setidaknya 50 kali lebih lemah dari Matahari. Bintang katai merah juga termasuk bintang yang umum ditemukan di dalam galaksi kita (Bimasakti) : diantara 100 bintang dekat dengan Matahari, 80 diantaranya berada di kelas ini.

Gl 581, atau Gliese 581, merupakan bintang ke 581 dalam urutan Katalog Gliese yang merupakan susunan bintang yang berada dalam jarak 25 parsecs (81,5 tahun cahaya) dari bintang. Katalog tersebut dibuat oleh Gliese dan diterbitkan pada tahun 1969 dan diperbaharui tahun 1991 oleh Gliese dan Jahreiss. Gliese 581 sendiri jaraknya 6,26 parsecs (22,66 tahun cahaya) berada di konstelasi Libra dan usianya 4,3 milyar tahun.

Menurut Xavier Bonfils dari Lisbon University, Bintang katai merah merupakan target ideal dalam pencarian planet bermassa kecil yang memiliki air dalam bentuk cair. Hal ini disebabkan karena bintang katai seperti ini memancarkan sedikit cahaya sehingga daerah layak huninya (habitable zone) berada lebih dekat dengan bintang dibanding planet-planet disekitar Matahari.

Planet-planet yang berada di daerah tersebut akan lebih mudah dideteksi dengan menggunakan metode kecepatan radial, metode yang paling sukses dalam pencarian dan deteksi exoplanet.

Planet Lainnya di Gliese 581
Dua tahun lalu, tim astronom yang sama juga menemukan planet yang mengelilingi Gliese 581. Planet yang dikenal dengan nama Gliese 581 b memiliki massa 15 massa Bumi, dan mirip dengan Neptunus. Ia mengorbit Gliese 581 hanya menghabiskan waktu 5,4 hari. Pada saat itu astronom juga sudah melihat adanya indikasi planet lain disekitar tempat itu. Dan setelah pencarian yang lebih lanjut, ditemukan planet super-Bumi, tapi bukan hanya itu, ada juga indikasi yang sangat jelas menunjukkan kalau ditempat itu ada planet ketiga. Planet ketiga tersebut memiliki massa 8 kali massa Bumi dan menyelesaikan putaran orbitnya dalam waktu 84 hari.

Sistem keplanetan di Gliese 581 sedikitnya telah memiliki 3 buah planet dengan massa kurang lebih 15 massa Bumi, dan ini bisa dikatakan merupakan sistem yang luar biasa. Selama ini pencarian exoplanet paling banyak dilakukan pada bintang yang sekelas Matahari.

Metode Pengamatan
Penemuan Gliese 581 c ini dilakukan dengan menggunakan metode kecepatan radial. Metode kecepatan radial mendeteksi perubahan kecepatan bintang induk yang diakibatkan oleh gaya gravitasi dari exoplanet (yang tak terlihat) saat ia mengorbit bintangnya. Evaluasi pengukuran kecepatan akan memberi deduksi tentang orbit planet, biasanya bisa diketahui periode dan jarak dari bintang, serta massa minimumnya. Secara statistik, massa minimum ini mendekati massa yang sebenarnya.

Penemuan ini dilakukan menggunakan spektograf HARPS (High Accuracy RAdial Velocity for the Planetary Searcher), teleskop ESO 3,6 m di La Silla, Chille. HARPS bisa mengukur kecepatan dengan presisi lebih baik dari 1 meter per detik (3,6 km/jam). Dalam pendeteksian ini, variasi kecepatan yang terdeteksi antara 2 dan 3 meter per detik atau setara dengan 9 km/jam. Dari 13 planet yang massanya dibawah 20 massa Bumi, 11 diantaranya ditemukan dengan HARPS.

Selain Gliese 581 c ada dua sistem lain yang memiliki massa kecil juga, yakni planet es yang mengitari OGLE-2005-BLG-390L, yang ditemukan dengan jaringan teleskop microlensing. Massa planet tersebut 5,5 massa Bumi. Namun planet tersebut orbitnya lebih jauh dari bintang induknya yang kecil dibanding jarak Gliese 581 c dengan bintangnya. Selain itu planet yang mengitari OGLE-2005-BLG-390L juga lebih dingin.

Planet lainnya memiliki massa minimum 5,89 massa Bumi (dengan kemungkinan massa benarnya 7,53 massa Bumi) dan periode orbitnya kurang dari 2 hari, hal ini menyebabkan si planet terlalu panas untuk masih memiliki air di permukaannya.

Penemuan Gliese 581 c memberi satu titik cerah dalam masalah pencarian planet-planet yg mirip Bumi didalam zona layak huni bintang. Tapi untuk tiba pada apakah ada kehidupan lain disana atau mungkinkah kita hidup disana masih ada banyak hal yang perlu dijawab.

Penemuan Planet yang Mirip Bumi




Artist's rendition of atmosphere around planet
Artist's rendition of atmosphere around planet
Para ahli astronomi melaporkan ditemukannya planet yang mungkin paling mirip bumi di sekitar tata surya. Planet itu lebih besar daripada bumi, tetapi para ilmuwan mengatakan, teknik mereka cukup canggih untuk mengidentifikasi lebih banyak planet yang besarnya hampir sama dengan bumi.

Sejak pertengahan tahun 1990an, para ahli astronomi telah menemukan lebih dari 170 planet yang mengorbit bintang-bintang di luar tata surya kita. Tetapi planet terbaru yang ditemukan di pusat bimasakti kita ini berbeda, dan membuat para pakar yakin bahwa mungkin banyak bumi lain di luar sana.

Sebegitu jauh, sebagian besar planet yang ditemukan di sekitar bintang yang normal adalah planet raksasa berisi gas seperti Saturnus dan Jupiter, beberapa planet sebesar bumi yang diduga berbatu-batu telah ditemukan, tetapi mereka mengorbit bintang-bintang mati yang disebut bintang neutron. Sebegitu jauh, hanya satu planet berbatu yang ditemukan mengorbit bintang biasa, tetapi besarnya tujuh setengah kali lebih besar daripada bumi. Dan lagi, semua planet yang ditemukan belum lama ini letaknya terlalu dekat dengan bintang untuk dapat dihuni kehidupan.

New planet - by artist Trent Schindler at the National Science Foundation
New planet - by artist Trent Schindler at the National Science Foundation
Planet terbaru yang diidentifikasi di luar tata surya kita itu lebih mirip dengan bumi. Ke-73 ilmuwan di 10 negara yang melacaknya memperkirakan bahwa besarnya hanya lima setengah kali bumi, dan letaknya lebih jauh dari bintang dibandingkan planet-planet lain, yaitu dua setengah kali jarak bumi dari matahari.

Salah satu penemu planet itu, David Bennett dari Universitas Notre Dame di Indiana mengatakan, itu berarti bahwa letaknya di luar zone yang dapat dihunin kehidupan, karena suhu permukannya 220 derajat di bawah nol Celcius. Namun, katanya, ini lebih menarik daripada planet-planet yang bersuhu tinggi di luar tata surya kita.

Pada dasarnya, tambah David Bennet, “Kami menyatakan telah membuka sebuah jendela baru, dan kami mendekati planet-planet yang mirip bumi, meskipun kami lebih memperhatikan planet-planet yang suhunya lebih rendah daripada bumi.”

CfAPlanetaryLightBerman23Mar052150

Penemuan ini melibatkan sebuah teknik pencarian baru yang berbeda dengan yang digunakan untuk menemukan planet-planet lain. Cara lama tidak melihat langsung planet, tetapi memperkirakan kehadirannya dengan mengamati olengan bintang, yang diakibatkan oleh gravitasi planet yang mengorbit. Prosedur ini cenderung menemukan planet-planet yang terbesar, terpanas dan terdekat dengan bintang sehingga tidak dapat mendukung kehidupan.

Cara baru itu menggunakan fenomena alam yang disebut microlensing. Dengan teknik ini, cahaya dari bintang yang jauh diperbesar oleh gravitasi bintang di dekatnya, seperti cahaya lampu sorot yang melewati kaca pembesar. Kalau suatu planet mengorbit bintang yang ada di latar belakang, gravitasinya dapat meningkatkan kecerahan cahanya.

Pakar astronomi Prancis Jean Pierre Beaulieu dari Lembaga Astrofisika di Paris terkejut melihat besarnya peningkatan kecerahan cahaya ini: “Tadinya kami duga bahwa bintang ini lebih pudar daripada yang kami amati. Jadi kami memutuskan untuk melakukan pengukuran lagi, dan pada pengukurna kedua, bintang ini lebih terang. Kami sangat bersemangat karena inilah yang sudah kami cari sejak lama.”

Para periset mengatakan, kelebihan microlensing adalah teknik itu dapat mendeteksi planet-planet bermassa rendah. Tentu saja teknik ini dapat mengamati bintang-bintang besar seperti Jupiter secara lebih mudah, tetapi sebegitu jauh baru menemukan dua. David Bennett mengatakan, kalau bintang-bintang besar jumlahnya lebih banyak di alam semesta, microlensing tentunya akan menemukan lebih banyak lagi. David Bennett dan rekan-rekannya yang melaporkan penemuan ini dalam jurnal Nature mengatakan, microlensing kemungkinan besar akan menemukan planet-planet bermassa rendah lebih banyak, dalam bulan-bulan mendatang.

Michael Turner dari Yayasan Sains Nasional Amerika yang membantu pendanaan riset ini mengatakan, penemuan ini adalah terobosan penting dalam usaha menemukan jawaban atas pertanyaan “Apakah ada mahluk lain di alam semesta ini, selain di bumi?.”

Dengan ditemukannya lebih dari 170 planet di luar tata surya selama 11 tahun terakhir ini, tambahnya, petualangan untuk mencari jawaban atas pertanyaan itu telah dimulai. (adaptasi: Djoko Santoso)

Rabu, 25 Februari 2009

Progaram PASIMAS

PROGRAM PAMSIMAS

Tujuan dari program ini adalah untuk mencapai target MDGs yaitu mengurangi separuh dari jumlah masyarakt yang belum memiliki akses terhadap air minum dan sanitasi yang berkelanjutan pada tahun 2015, yakni sekitar 70 juta jiwa untuk cakupan pelayanan sanitasi dan 36 juta jiwa untuk cakupan pelayanan air minum di daerah pedesaan.

Sasaran program ini adalah kelompok masyarakat miskin di perdesaan dan pinggiran kota (peri-urban) yang memiliki prevalensi penyakit terkait air yang tinggi dan belum mendapatkan akses terhadap air minum dan sanitasi.

Indonesia saat ini mempunyai lebih dari 32.000 desa tertinggal yang memerlukan prasarana dan sarana air minum dan sanitasi, untuk itu program PAMSIMAS diharapkan dapat dimulai sesegera mungkin, dengan tahap pertama sebagai percontohan dengan sasaran 5.000 desa (periode pelaksanaan 5 tahun yang dimulai tahun 2006)

Saat ini sedang disiapkan penyusunan proposal untuk mendapatkan komitmen pendanaan dari Pemerintah Pusat berdasarkan masukan dari Kabupaten/Kota. Usulan, saran dan masukan disampaikan kepada Direktorat Bina Program, Direktorat Jenderal Cipta Karya.
Tlp/Fax : 021 – 72796588.

Pendahuluan
Selama 20 tahun terakhir PERPAMSI banyak bekerjasama dengan asosiasi air bersih dari beberapa negara. Kerjasama yang paling penting dilakukan dengan tiga organisasi sebagai berikut:

1. VEWIN (Asosiasi Perusahaan Air Bersih di Belanda)
Dari tahun delapanpuluhan sampai tahun 2000 sudah banyak program kerjasama diadakan antara assosiasi dari Belanda dan Indonesia.
Seminar-seminar tahunan juga diselengarakan dengan topik-topik spesifik. Banyak PDAM yang sekarang masuk dalam kategori terbaik, mengambil manfaat dari kerjasama ini.

Pada tahun 2000 kerjasama ini diikuti dengan pendekatan yang lebih berorientasi bisnis, di bawah pengelolaan Aquanet. Perusahaan konsultan dari Belanda yang dikelola oleh Asosiasi air Bersih Belanda. Ini menghasilkan berbagai program baru, termasuk pembentukan Dana Air Bersih Indonesia yang bertujuan membantu kegiatan baru:
• sewa sambungan rumah tangga; dan
• perbaikan dan operasi dari pengelola air yang kecil.

Prinsip dasar dari semua kegiatan ini adalah "NO PROFIT NO LOSS", yang berarti Pengelola air dari Belanda tidak akan mengambil keuntungan dari konsumen Indonesia, hanya untuk mengambalikan modal yang dikeluarkan. Untuk informasi lebih lanjut dari program ini bisa di dapatkan dibawah Aquanet.

2. IWA – International Water Association
Ini adalah organisasi internasional dengan bermacam anggota : pengelola air, supplier, konsultan, mahasiswa, dll. This is a world-wide organization with a variety of members: water utilities, suppliers, consultants, students, etc. PERPAMSI adalah wakil nasional dari Indonesia dan karena itu secara tetap ikut serta dalam kegiatan yang diorganisir oleh IWA. IWA mempunyai tugas yang lain, yaitu membantu pengelola air bersih di negara berkembang, dan dalam hal ini pada tahun 1999 PERPAMSI mendapat bantuan pengembangan rencana bisnis untuk Yayasan Pelatihan.

3. MWA - Malaysian Water Association
PERPAMSI sudah lama manjalin hubungan dengan asosiasi air bersih di Malaysia, yang menghasilkan kerjasama dalam bentuk beberapa seminar, program pelatihan dan pertukaran kunjungan, yang bermanfaat untuk meningkatkan saling pemahaman. Saat ini kegiatan di Asia Tenggara dalam perkembangan di bawah SEAWUN, organisasi baru yang mencakup Asosiasi Air Bersih dari Indonesia, Malaysia, Thailand, Vietnam dan Filipina. Untuk informasi lebih lajut mengenai SEAWUN, klik di sini.

Kerjasama dengan Asosiasi international lain yang pernah dan masih adalah sbb.:
• AWWA - American Water Works Association
• DVGW - German Water and Gas Association

Cara Membuat Blog

Membuat Blog Itu Mudah

Pada Lensa ini Anda akan dipandu membuat blog dari blogger.com. Anda akan mampu membuat blog tanpa perlu berdiri terlebih dari kursi Anda saat ini, karena sangat mudahnya.

Langkah 1: Daftar Google

Daftarkan Diri Anda di Google

Lho koq? Koq di Google? Katanya mau ngajarin bikin blog di blogger.com, koq malah di Google? Tidak salah, karena untuk masuk ke blogger, Anda harus memiliki login google.com.

Silahkan kunjungi http://www.blogger.com. Anda akan mendapatkan halaman seperti pada gambar dibawah.

Jika Anda sudah memiliki login di Google, Anda tinggal login, maka Anda akan masuk ke Control Panel atau Panel Kontrol.

Oh ya, Anda bisa memilih bahasa, apakah Bahasa Indonesia atau bahasa Inggris.

Untuk kali ini saya anggap Anda belum memiliki login Google.

Klik tanda panah besar yang bertuliskan CIPTAKAN BLOG ANDA.

Sejauh ini sangat mudah dan akan terus mudah.

Halaman Pertama

Langkah 2: Daftar Blog

Lengkapi Pendaftaran Anda

Setelah Anda klik tanda panah besar yang bertuliskan CIPTAKAN BLOG ANDA, maka akan muncul formulir seperti yang ada pada gambar dibawah ini.

Proses ini akan menciptakan account Google yang dapat Anda gunakan pada layanan Google lainnya. Jika Anda sudah memiliki sebuah account Google mungkn dari Gmail, Google Groups, atau Orkut.

Satu account Google bisa digunakan untuk mengakses semua fasilitas yang disediakan oleh Google.

Jika Anda sudah memiliki accout google, Anda bisa langsung login (masuk). Untuk login ke Google, Anda harus login dengan menggunakan alamat email.

Silahkan lengkapi.

1. Alamat email yang Anda masukan harus sudah ada sebelumnya. Anda akan dikirim konfirmasi ke email tersebut. Jika Anda menggunakan email palsu atau email yang baru rencana akan dibuat, maka pendaftaran bisa gagal. Anda tidak perlu menggunakan email gmail.com. Email apa saja bisa.

2. Lengkapi data yang lainnya.

3. Tandai "Saya menerima Persyaratan dan Layanan" sebagai bukti bahwa Anda setuju. BTW Anda sudah membacanya?

Setelah lengkap, klik tanda panah yang bertuliskan lanjutkan.

Form Pendaftaran 1

Form Pendaftaran 2

Langkah 3: Membuat Blog

Memilih Nama Blog dan URL Blog

Jika Anda berhasil, Anda akan dibawa ke halaman seperti pada gambar dibawah. Jika gagal? Gagal biasanya karena verifikasi kata Anda salah. Itu wajar karena sering kali verifikasi kata sulit dibaca. Yang sabar saja, ulangi sampai benar. Saya sendiri sampai mengulang 3X.

Setelah Anda berhasil mendaftar, Anda akan dibawa ke halaman seperti yang ada pada gambar dibawah. Sekarang Anda mulai membuat blog dengan mengisi nama dan alamat blog Anda.

Sebagai contoh, saya menamakan blog tersebut dengan nama Hasna Zahidah. Sssst, jangan curiga, Hasna adalah putri saya. Saya memilih alamat blog dengan alamat http://hasna-zahidah.blogspot.com
sebagai alaternatif, bisa juga http://hasnazahidah.blogspot.com.

Jika Anda membuat lensa dengan tujuan mempromosikan produk Anda atau produk afiliasi, maka dalam memilih nama, harus berisi nama produk atau jasa yang akan Anda tawarkan. Misalnya jika Anda ingin menjual ebook saya, Anda bisa memilih kata kunci seperti motivasi, sukses, berpikir positif, dan kata-kata kunci lainnya yang sesuai.

Anda juga bisa meneliti kata kunci yang paling banyak dicari orang (tentu harus berhubungan dengan produk yang Anda jual) di
https://adwords.google.com/select/KeywordToolExternal

Anda bisa mengecek ketersidaan alamat blog yang Anda pilih. Jika tersedia bisa Anda lanjutkan. Jika tidak tersedia, maka Anda harus kreatif mencari nama lain atau memodifikasi alamat yang sudah ada, misalnya ditambahkan abc, xzy, 101, dan bisa juga dengan menyisipkan nama Anda.

Lanjutkan dengan klik tanda panah bertuliskan LANJUTKAN.

Proses Pembuatan Blog

Langkah ke 4 Blog Template

Pilih desain yang sesuai dengan selera Anda.

Berhasil? Tentu saja berhasil, memang mudah koq. Jika berhasil, Anda akan diarahkan ke halaman seperti yang ada pada gambar dibawah.

Pilihlah tema yang sesuai dengan selera Anda. Jika tidak ada yang sesui dengan selera Anda, jangan khawatir, nanti masih banyak pilihan tema yang bisa Anda install sendiri. Sekarang pilih saja tema agar proses pembuatan blog bisa diselesaikan. Anda bisa preview tema dengan klik gambarnya.

Untuk Memilih tema Anda klik (tandai) bulatannya o seperti pada gambar dibawah. Lihat yang saya tunjuk dengan panah merah buatan saya.

Setelah itu Anda klik tanda panah yang bertuliskan LANJUTKAN

Memilih Tema

Belajar Membuat Blog Selesai

Sekarang tinggal posting, pengaturan, dan tata letak

Selamat, sekarang Anda sudah memiliki sebuah blog. Sekarang Anda sudah mulai bisa memposting pemikiran Anda di blog dan dibagi ke seluruh dunia (eh Indonesia).

Memang masih ada beberapa hal yang harus Anda lakukan, yaitu pengaturan, tata letak, penambahan eleman, dan penggantian tema jika Anda menginginkan tema yang lain. Ini untuk tingkat lanjut.

Setidaknya, Anda sudah memiliki blog dan bisa posting. Hal ini sudah cukup untuk tahap awal. Untuk mendalami masalah Blog lebih dalam, saya anjurkan Anda membaca ebook Nge-Blog Dapat Duit.

PENGETAHUAN AWAL TENTANG PROTEIN

Pengetahuan Protein

Dalam kehidupan sehari-hari kita melakukan aktivitas. Untuk melakukan aktivitas itu, kita memerlukan energi yang dapat diperoleh dari bahan makanan yang kita makan. Pada umumnya bahan makanan itu mengandung tiga kelompok utama senyawa kimia, yaitu karbohidrat, protein, dan lemak.

Protein merupakan biopolymer polipeptida yang tersusun dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Protein merupakan biopolymer yang multifungsi, yaitu sebagai struktural pada sel maupun jaringan dan organ, sebagai enzim suatu biokatalis, sebagai pengemban atau pembawa senyawa atau zat ketika melalui biomembran sel, dan sebagai zat pengatur.

Selain itu protein juga merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein merupakan instrumen yang mengekspresikan informasi genetik. Protein mempunyai fungsi unik bagi tubuh, antara lain menyediakan bahan-bahan yang penting peranannya untuk pertumbuhan dan memelihara jaringan tubuh, mengatur kelangsungan proses di dalam tubuh, dan memberi tenaga jika keperluannya tidak dapat dipenuhi oleh karbohidrat dan lemak.

Struktur protein tidak stabil karena mudah mengalami denaturasi yaitu keadaan dimana protein terurai menjadi struktur primernya, baik reversibel maupun ireversibel.
Faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi adalah pH, panas, pelarut, kekuatan ion, terlarut, dan radiasi. Denaturasi yang berbahaya yaitu raksa (Hg) untuk pemurnian emas seperti yang terjadi di Minamata, Jepang. Protein ada yang reaktif karena asam amino penyusunnya mengandung gugus fungsi yang reaktif, seperti SH, -OH, NH2, dan –COOH. Contoh protein aktif adalah enzim, hormon, antibodi, dan protein transport. Reaksi protein aktif bersifat selektif dan spesifik, gugus sampingnya yang selektif dan susunan khas makromolekulnya.

Ada berbagai cara dalam pengujian terhadap protein yaitu dengan reaksi uji asam amino dan reaksi uji protein. Reaksi uji asam amino sendiri terdiri dari 6 macam uji yaitu: uji millon, uji hopkins cole, uji belerang, uji xantroproteat, dan uji biuret. Sedangkan untuk uji protein, berdasarkan pada pengendapan oleh garam, pengendapan oleh logam dan alkohol. Serta uji koagulasi dan denaturasi protein.
Pada uji asam amino terdapat uji bersifat umum dan uji bersifat uji berdasakan jenis asam aminonya. Seperti halnya uji millon bersifat spesifik terhadap tirosin, uji Hopkins cole terhadap triptofan, uji belerang terhadap sistein, uji biuret bereaksi positif terhadap pembentukan senyawa kompleks Cu gugus –CO dan –NH dari rantai peptida dalam suasana basa. Serta uji xantroproteat bereaksi positif untuk asam amino yang mengandung inti benzena.

Reaksi Analisa Protein

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua metode, yaitu ; Secara kualitatif terdiri atas ; reaksi Xantoprotein, reaksi Hopkins-Cole, reaksi Millon, reaksi Nitroprusida, dan reaksi Sakaguchi. Secara kuantitatif terdiri dari ; metode Kjeldahl, metode titrasi formol, metode Lowry, metode spektrofotometri visible (Biuret), dan metode spektrofotometri UV.
Analisa Kualitatif
1. Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan.
2. Reaksi Hopkins-Cole
Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut.
3. Reaksi Millon
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.
4. Reaksi Natriumnitroprusida
Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif.
5. Reaksi Sakaguchi
Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin.
Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.
6. Metode Biuret
Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet.

Analisa Kuantitatif
Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode, yaitu: Metode konvensional, yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi, destilasi, titrasi), titrasi formol. Digunakan untuk protein tidak terlarut.
Metode modern, yaitu metode Lowry, metode spektrofotometri visible, metode spektrofotometri UV. Digunakan untuk protein terlarut.
1. Metode Kjeldahl
Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino, protein, dan senyawa yang mengandung nitrogen. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. Setelah pembebasan alkali dengan kuat, amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi.
Penetapan Kadar
Prosedur :
1. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan, masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi, misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g).
2. Kemudian ditambahkan 7,5 g kalium sulfat dan 0,35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat.
3. Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit, matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin.
4. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn, tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es.
5. Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi. Panaskan labu Kjeldahl perlahan-lahan sampai dua lapis cairan tercampur, kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih.
6. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0,1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0,1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes, ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0,1N.
7. Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml. Sisa larutan asam klorida 0,1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0,1N. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. Lakukan titrasi blanko.
Kadar Protein
Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut :

Keterangan :
Fk : faktor koreksi
Fk N : 16
2. Metode Titrasi Formol
Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator yang digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.
3. Metode Lowry
Prosedur :
Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1)
Pembuatan reagen Lowry B :
Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0,1N.
Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%.

Penetapan Kadar
a. Pembuatan kurva baku
Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 µg/ml (Li). Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi, misal dengan komposisi berikut :

Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit, kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko. (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no.1 pada tabel di atas)
b. Penyiapan Sampel
Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin, endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya, kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.000 rpm selama 10 menit, pisahkan supernatannya. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10,0 ml. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya.
4. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret)
Prosedur :
Pembuatan reagen Biuret :
Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4.
5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok, selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda.
Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA):
Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10,0 ml sehingga kadar larutan induk 5,0% (Li). Penetapan kadar (Metode Biuret) :
Pembuatan kurva baku :
Dalam kuvet dimasukkan larutan induk, reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut:

Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada ë 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 µL reagen Biuret dan 200 µL aquades.
Cara mempersiapkan sampel :
Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin, endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya, kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.000 rpm selama 10 menit, pisahkan supernatannya. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10,0 ml. Ambil sejumlah µL larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif.
Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret, baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. Perhatikan adanya faktor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku.
5. Metode Spektrofotometri UV
Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan, tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm, sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm.
Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel.


AMINO DAN PROTEIN

Pendahuluan

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus (Wikipedia, 2007).

Protein merupakan suatu zat makanan yang sangat penting bagi tubuh karena zat ini berfungsi sebagai sumber energi dalam tubuh serta sebagai zat pembangun dn pengatur. Protein adlaah polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung unsur-umsur C, H, O, N, P, S, dan terkadang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga (Winarno, 1992).

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof) (Wikipedia, 2007).

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838 (Wikipedia, 2007).

Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi (Wikipedia, 2007).

Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH) (Wikipedia, 2007).

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Sementara itu, struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen (Wikipedia, 2007).

Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma") (Wikipedia, 2007).

Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin (Wikipedia, 2007).


Tujuan Percobaan

Tujuan praktikum kali ini adalah untuk mengetahui proses denaturasi protein pada larutan albumin dengan pengendapan oleh logam, pengendapan oleh garam, uji koagulasi, pengendapan oleh alkohol, dan pengendapan akibat perubahan pH.

Alat dan Bahan

Alat yang digunakan dalam kegiatan praktikum kali ini antara lain tabung reaksi, rak tabung reaksi, pipet, pipet tetes, pipet volumetrik, pengaduk, panjepit tabung reaksi, dan penangas air.

Bahan yang digunakan antara lain, albumin, HgCl2 2%, larutan Pb- Asetat 5%, larutan AgNO3 5%, larutan (NH4)2SO4, air, pereaksi milon, pereaksi biuret, larutan asam asetat 1M, HCL 0.1 M, NaOH 0.1 M, buffer asetat pH 4.7, dan etanol 95%.

Prosedur Percobaan

Prosedur percobaan pengendapan protein oleh logam, ke dalam 3 ml albumin ditambahkan 5 tetes larutan HgCl2 5%, percobaan diulangi dengan larutan Pb-asetat 5% dan AgNO3 5%.

Prosedur percobaan pengendapan protein oleh garam, mula-mula larutan protein dijenuhkan dengan (NH4)2SO4 yang ditambahkan sedikit demi sedikit, kemudian disaring ketika telah mencapai titik jenuh, dan diuji kelarutannya dengan air, serta endapan diuji dengan pereaksi Millon, sedangkan filtrat diuji dengan peraksi Biuret.

Uji koagulasi dilakukan dengan cara 5 ml larutan protein ditambahkan dengan 2 tetes asam asetat 1 M , kemudian tabung diletakkan dalam penangas selama 5 menit, setelah itu endapan diambil oleh batang pengaduk, kelarutan endapan diuji dengan air, dan endapan diuji dengan pereaksi milon.

Prosedur percobaan pengendapan protein oleh alkohol, tabung reaksi pertama diisi larutan albumin 5 ml dan HCl0.1 M dan etanol 95% sebanyak 6 ml. Pada tabung reaksi dua diisi dengan 5 ml albumin yang ditambah dengan 1 ml NaOH 0.1 M dan Etanol 95% sebanyak 6ml. Pada tabung tiga diisi 5 ml albumin, buffer asetat pH 4.7 sebanyak 1 ml dan etanol 95% sebanyak 6 ml, setelah itu diamati dan dibandingkan hasil reaksinya.

Percobaan terakhir, denaturasi protein, tiga tabung reaksi masing-masing diisi dengan 4.5 ml larutan albumin, di mana masing-masing tabung pada tabung pertama ditambah dengan 1 ml bufer asetat, pada tabung II ditambah dengan 1 ml HCl 0.1 ml, dan pada tabung III ditambah dengan 1 ml NaOH 0.1M, setelah itu masing-masing dipanaskan selama 15 menit dan kemudian didinginkan pada temperatur kamar lalu diamati reaksi yang terjadi, setelah itu pada tabung I dan II ditambah 5 ml bufer aetat pH 4.7, hasil reaksinya diamati kembali.

Hasil Pengamatan

Tabel 1 Pengendapan Protein Oleh Logam

Logam

Hasil

Keterangan

HgCl2

Pb-Asetat

AgNO3

++

+

+++

Endapan putih susu

Endapan putih susu

Endapan putih susu

Keterangan :

+ : Endapan sedikit

++ : Endapan banyak

+++ : Endapan sangat banyak

Tabel 2 Pengendapan Oleh Garam

Uji

Hasil

Keterangan

Larut dengan air

Dengan pereaksi Millon

Dengan pereaksi Biuret

+

+

+

Endapan berbentuk butiran

Endapan berwarna kemerahan

Larutan berwarna violet atau ungu muda

Keterangan :

+ : Reaksi positif

- : Reaksi negatif

Tabel 3 Uji koagulasi terhadap protein

Uji endapan

Hasil

Keterangan

Larut dengan air

Dengan pereaksi Millon

-

+

Tidak larut

Endapan merah bata

Keterangan :

+ : Reaksi positif

- : Reaksi negatif

Tabel 4 Pengendapan Oleh Alkohol

Tabung

Reaksi

Keterangan

(HCl)

(NaOH)

Buffer asetat

+

++

+++

Endapan putih susu

Endapan putih susu

Endapan putih susu

Keterangan :

+ : Endapan sedikit

++ : Endapan banyak

+++ : Endapan sangat banyak

Tabel 5 Denaturasi protein

Tabung

Reaksi

Keterangan

(HCl)

(NaOH)

Buffer asetat

++

+

+++

Endapan putih susu

Endapan putih susu

Endapan putih susu

Keterangan :

+ : Endapan sedikit

++ : Endapan banyak

+++ : Endapan sangat banyak

Pembahasan

Larutan protein yang digunakan dalam praktikum ini adalah larutan albumin. Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh panas. Albumin terdapat dalam serum darah dan putih telur (Poedjiadi, 1994).
Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan terbukanya lipatan atau wiru molekul protein (Winarno, 1992).

Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi pada struktur sekunder dan tersier protein. Sejak diketahui reaksi denaturasi tidak cukup kuat untuk memutuskan ikatan peptida, dimana struktur primer protein tetap sama setelah proses denaturasi. Denaturasi terjadi karena adanya gangguan pada struktur sekunder dan tersier protein. Pada struktur protein tersier terdapat empat jenis interaksi yang membentuk ikatan pada rantai samping seperti; ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida dan interaksi hidrofobik non polar, yang kemungkinan mengalami gangguan. Denaturasi yang umum ditemui adalah proses presipitasi dan koagulasi protein (Ophart, 2003).

Denaturasi, koagulasi dan redenaturasi dapat dibedakan sebagai berikut. Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. Koagulasi adalah denaturasi protein akibat panas dan alkohol (Winarno, 2002). Redenaturasi adalah denaturasi protein yang berlangsung secara reveresibel (Poedjiadi, 1994).

Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut (Ophart, 2003).

Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Proses ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit (Ophart, 2003).

Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negatif. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama, sehingga tidak bergerak ke arah elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di antara kedua elektroda tersebut. Protein mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda. Titik isolistrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isolistrik ini. Pada pH di atas titik isolistrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bawah titik isolistrik, protein bermuatan positif. Titik isolistrik pada albumin adalah pada pH 4,55-4,90 (Poedjiadi, 1994).

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun basa). Daya reaksi berbagai jenis protein terhadap asam dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus amino dan karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi dengan H+, sehingga protein bermuatan positif. Sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif. Pada pH isolistrik muatan gugus amino dan karboksil bebas akan saling menetralkan sehingga molekul bermuatan nol (Winarno, 2002).

Garam logam berat seperti Ag, Pb, dan Hg akan membentuk endapan logam proteinat. Ikatan yang terbentuk amat kuat dan akan memutuskan jembatan garam, sehingga protein mengalami denaturasi. Secara bersama gugus –COOH dan gugus –NH2 yang terdapat dalam protein dapat bereaksi dengan ion logam berat dan membentuk senyawa kelat. Ion-ion tersebut adalah Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++, Co++, Mn++ dan Pb++. Selain gugus –COOH dan gugus –NH2, gugus –R pada molekul asam amino tertentu dapat pula mengadakan reaksi dengan ion atau senyawa lain. Gugus sulfihidril (-SH) pada molekul sistein akan bereaksi dengan ion Ag+ atau Hg++ (Poedjiadi, 1994). Dari hasil percobaan diketahiu bahwa reagsi antara logam berat dan albumin menghasilkan endapan, endapan yang paling banyak dihasilkan oleh AgNO3 diikuti HgCl2 dan Pb-asetat. Logam Ag dan Hg lebih reaktif daripada Pb kerena kedua logam tersebut merupakn logam transisi pada sistem periodik unsur. Garam logam berat sangat berbahaya bila sampai tertelan karena garam tersebut akan mendenaturasi sekaligus mengendapkan protein sel-sel tubuh. Hal ini seperti denaturasi oleh raksa (Hg) untuk pemurnian emas yang terjadi di Minamata, Jepang.

Kelarutan protein akan berkurang bila ke dalam larutan protein ditambahkan garam-garam anorganik, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut salting out. Bila garam netral yang ditambahkan berkonsentrasi tinggi, maka protein akan mengendap. Pengendapan terus terjadi karena kemampuan ion garam untuk menghidrasi, sehingga terjadi kompetisi antara garam anorganik dengan molekul protein untuk mengikat air. Karena garam anorganik lebih menarik air maka jumlah air yang tersedia untuk molekul protein akan berkurang (Winarno, 2002). Larutan albumin dalam air dapat diendapkan dengan penambahan amoniumsulfat ((NH4)2SO4) hingga jenuh (Poedjiadi, 1994). Setelah larutan albumin dijenuhkan dengan (NH4)2SO4, uji kelarutan endapan yang terjadi dengan air menunjukkan hasil positif (endapan larut membentuk butiran). Kemudian butiran direaksikan dengan pereaksi milon, dan bereaksi positif dengan ditandai endapan berwarna kemerahan. Uji filtrat dengan pereaksi biuret juga menunjukkan hasil poisitif yang ditandai larutan berwarna ungu violet. Pengujian endapan yang dihasilkan dengan pereaksi milon bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya kandungan tirosin, sedangkan pengujian filtrat dengan pereaksi biuret bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya gugus amida pada filtrat yang dihasilkan.

Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan pada suhu 50oC atau lebih. Koagulasi ini hanya terjadi bila larutan protein berada titik isolistriknya (Poedjiadi, 1994). Pada pH iso-elektrik (pH larutan tertentu biasanya berkisar 4–4,5 di mana protein mempunyai muatan positif dan negatif sama, sehingga saling menetralkan) kelarutan protein sangat menurun atau mengendap, dalam hal ini pH isolistrik albumin adalah 4,55-4,90. Pada temperatur diatas 60oC kelarutan protein akan berkurang (koagulasi) karena pada temperatur yang tinggi energi kinetik molekul protein meningkat sehingga terjadi getaran yang cukup kuat untuk merusak ikatan atau struktur sekunder, tertier dan kuartener yang menyebabkan koagulasi (Blogspot, 2007). Pada uji koagulasi, penambahan asam asetat bertujuan agar larutan albumin mencapai pH isolistriknya sehingga bisa terkoagulasi. Hasil uji kelarutan endapan dengan air menunjukkan hasil negatif. Setelah endapan diuji dengan pereaksi millon, warna berubah menjadi merah bata yang artinya terjadi reaksi positif. Pengujian endapan yang dihasilkan dengan pereaksi milon bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya kandungan tirosin.

Protein dapat diendapkan dengan penambahan alkohol. Pelarut organik akan mengubah (mengurangi) konstanta dielektrika dari air, sehingga kelarutan protein berkurang, dan juga karena alkohol akan berkompetisi dengan protein terhadap air (Blogspot, 2007). Pada uji pengendapan protein oleh alkohol endapan yang paling banyak dihasilkan oleh buffer asetat, diikuti oleh NaOH dan HCl. Buffer asetat menghasilkan endapan yang paling banyak karena memiliki pH 4,7 yang sama dengan pH isolistrik albumin (4,55-4,90). Sedangkan pada reaksi denaturasi albumin tanpa penambahan alkohol, endapan yang paling banyak dihasilkan oleh buffer asetat, diikuti oleh HCl dan NaOH ; penambahan bufer asetat bertujuan agar pH isolistrik tercapai, sehingga albumin dapat terdenaturasi.

Kesimpulan

Denaturasi protein adalah suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Koagulasi adalah denaturasi protein akibat panas dan alkohol. Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun basa). Garam logam berat seperti Ag, Pb, dan Hg akan membentuk endapan logam proteinat. Kelarutan protein akan berkurang bila ke dalam larutan protein ditambahkan garam-garam anorganik, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan. Protein dapat diendapkan dengan penambahan alkohol.


Protein dan Asam Amino

Rabu, 2008 Agustus 27 | Label: Biokimia | |

Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan. Protein ini tersusun dari atom C,H,O dan N serta unsur lain nya seperti P dan S yang membentuk unit-unit asam amino. Asam amino ini dapat dibagi menurut struktur kimianya (alifatik,aromatik,heterosiklik) atau menurut gugus R-nya.

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino tertentu dengan susunan yang sudah tertentu pula dan bersifat turunan. Pada pH 7 atau lebih, protein selalu bermuatan negatif,muatan positif dan non logam menetralkan muatan protein tersebut dan protein tidak larut lagi.

Sifat-sifat asam amino yaitu hampir semua asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut non polar/organik seperti eter,kloroform dan aseton kecuali asam karboksilat baik yang alifatik maupun aromatik dan amina organik. Kristal asam amino mempunyai titik leleh yang agak tinggi.

Penentuan Jumlah dan jenis asam amino

Ikatan peptida yang menghubungkan asam amino terlebih dahulu diputus dengan hidrolisisis. Asam amino yang telah bebas kemudian diidentifikasi dengan cara kromatografi atau elektroforesisi. Jumlah asam amino ini kemudian dihitung setelah mereaksikannya dengan ninhidrin tau reaksi warna yang bersifat khas atau dengan spektrum asam amino aromatis dan lain-lan. Ikatan peptida dapat puladihidrolisisi dengan asam,basa atau enzim.

Beberapa Reaksi Protein

1. Dengan asam mineral pekat = akan mengendapkan protein tetapi endapan ini akan larut kembali jika asam berlebihan.

2. Basa tidak menyebabkan pengendapan protein tetapi mengakibatkan hidrolisis dan dekomposisi oksidatif.

3. Logam-logam berat mengendapkan protein, bergantung pada suhu dan elketrolit lain. Merkuri klorida dan perak nitrat membentuk endapan yang tidak dapat dilarutkan lagi sedangkan sulfat dan feriklorida menghasilkan endapan yang dapat dilarutkan kembali.

4. Pereaksi alkoloidal seperti asam trikloroasetat, asam tannat, asam fosfotungstat, asam fosfomobolibdat berfungsi sebagai pengendap protein bila pH larutan lebih asam daripada titik isolistrik protein tersebut.

5. Alkohol atau pelarut organik lain adalah juga pengendap protein dan lebih efektif pada titik isolistrik protein.

6. Panas menyebabkan koagulasi protein dengan suhu efektif berkisar antara 38-750C. beberapa faktor mempengaruhi koagulasi ini tetapi protein paling mudah berkoagulasi pada titik isolistriknya. Koagulum tidak larut kecuali jika pelarutnya dapat menghidrolisis atau memecahnya.

Beberapa Reaksi Warna Protein

1. Reaksi Millon

Reaksi ini digunakan untuk memerikasa adanya triftofan dalam molekul protein. Tambahkan 3 sampai 4 tetes pereaksi millon kedalam 5 ml larutan protein. Campur dan panaskan. Endapan putih segera timbul yang dengan pelan berubah menjadi merah. Reaksi ini tidak dapat berlangsung jika protein tidak mengendap dengan asam pekat.

2. Reaksi Biuret

Tambahkan basa dan 2-3 tetes larutan Cu-sulfat (kurang lebih 0,02 persen). Perubahan warna terjadi, bergantung pada jenis protein. Percobaan ini khas untuk ikatan peptida.

3. Reaksi Xantoprotein

Asam nitrat yang ditambahkan ke dalam larutan protein menyebabkan warna kuning yang kemudian berubah menjadi oranye jika ditambahkan basa. Reaksi ini terjadi jika di dalam protein didapatkan asam amino dengan inti aromatik seperti triftopfan, tirosin, dn fenilalanin.

4. Percobaan Hopkins-Cole

Reaksi ini khas untuk asam amino triptofan. Bahan yang mengandung triptofan membentuk warna violet pada batas antara bahan dan asam glioksilat.

5. Reaksi Ninhidrin

Reaksi ini berguna untuk semua senyawa protein yang mengandung sekurang-kurangnya satu gugus karboksil dan satu gugus amino yang bebas.

Denaturasi Protein

Kebanyakan protein hanya berfungsi aktif biologis pada daerah pH dan suhu yang terbatas. Jika pH dan suhu berubah melewati batas-batas tersebut, protein akan mengalami denaturasi. Karena enzim juga merupakan suatu protein, maka jika terjadi denaturasi, enzim akan kehilangan aktivitas biologisnya. Dalam hal ini ikatan peptida tidak berubah yang berubah adalah bentuk lipatannya. Proses kembali ke bentuk asal setelah terjadi denaturasi disebut renaturasi. Untuk pengembalin ini tidak diperlukan bahan kimia, biasanya terjadi karena perubahan pH atau suhu.

Beberapa prinsip Reaksi Protein :

Prinsip dasar : Albumin dengan dipanaskan secara terus menerus di atas api akan tercium bau rambut terbakar, hal ini menunjukkan bau khas dari senyawa nitrogen. Selain itu dengan pemanasan yang terus-menerus akan terbentuk arang yang menunjukkan adanya unsure karbon. Pada bagian atas dinding tabung reaksi didapatkan titik-titik uap air. Adanya uap air menunjukkan adanya unsur hidrogen.

Kelarutan Protein

Tujuan : untuk menunjukkan kelarutan protein tertentu terhadap macam-macam pelarut.

Prinsip dasar :

Kelarutan dari jenis-jenis protein dapat dibedakan keadaannya, hal ini tergantung pada jenis dan macam pelarut yang cocok. Contoh : albumin dapat larut dalam air, asam encer, garam encer, akali encer.

Uji Biure

Tujuan : untuk menunjukkan adanya ikatan peptida yang membentuk suatu protein.

Prinsip Dasar: Biuret didapat dari pemanasan urea pada 80 C.